Page 8 - 《食品科学技术学报》2020年第5期

第 38 卷 第 5 期摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 王摇 硕等: 热加工过程中植物源蛋白的糖基化作用研究进展 3

味的保留,还可以增强许多食品的质地。 分离和 分子质量较高的为 x 型,分子质量较低的为 y 型,如
浓缩的大豆蛋白都易于消化,并且与牛奶、肉制品 图 1。 两种不同类型的 HMW鄄GS 均具有典型的结构
和蛋类中的蛋白质质量相当。 此外,几乎所有不 域,由相对较小的 N 末端和 C 末端结构域侧接主要
含胆固醇的饮食都可以添加大豆蛋白。 在食品添 中央结构域构成。 C 末端结构域由 42 个氨基酸残
加剂行业,胶囊和片剂以及功能性食品越来越多 基组成,而 N 末端结构域的组成略有不同,大约包
地将大豆成分用于制造面包、薄脆饼干、早餐谷 含80 ~ 100 个氨基酸残基。 相比较而言,中央结构
物、乳制品和饮料。 与其他蛋白质产品相比,大豆 域的长度具有多变性,大约包含 600 ~ 850 个氨基酸
蛋白质具有更多的优质蛋白质 [24 - 25] 。 残基。 大部分半胱氨酸残基均位于 HMW鄄GS 的末
1郾 2摇 麦谷蛋白结构及营养特性 端附近。 在一些亚基中,中心结构域中也存在半胱
小麦是我国居民的主要食物,麦谷蛋白是小麦 氨酸残基。 琢鄄螺旋为 N 末端和 C 末端结构域的主
的主要成分和人类主要的植物蛋白来源,同时也是 要二级结构。 相反,中央结构域由富含谷氨酰胺、脯
小麦制品质构特性形成的主要物质,占小麦面筋蛋 氨酸和甘氨酸的重复序列组成,这就产生一系列重

白的 35% ~ 45% 。 叠的反向折叠结构,从而形成了以 茁鄄螺旋为主的超
1郾 2郾 1摇 麦谷蛋白的结构 二级结构。 一般认为,HMW鄄GS 由于具有中央结构
Shewry 等 [26] 根据麦谷蛋白的迁移特性,通过十 域的特定重复结构而形成刚性的棒状构象 [26] 。 Sh鄄
二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳,将麦谷蛋白亚 ewry 等 [26] 通过扫描隧道显微镜,小角度 X 射线散
基按照分子质量的不同分为高分子质量麦谷蛋白亚 射和黏度分析研究了谷蛋白的形状和尺寸,并表明
基(high鄄molecular鄄weight glutenin subunit,HMW鄄GS) HMW鄄GS 的长度约为 50 nm,直径为 1郾 8 nm。 尽管
和低分子质量麦谷蛋白亚基( low鄄molecular鄄weight LMW鄄GS 的一级和二级结构与麦醇溶蛋白的一级和
glutenin subunit,LMW鄄GS)。 HMW鄄GS 含量较少,大 二级结构相似,但与麦醇溶蛋白不同的是,除了链内
约占 总 面 筋 蛋 白 的 10% , 分 子 质 量 范 围 在 60 ~ 二硫键之外,LMW鄄GS 还包含链间二硫键。 圆二色
90 kDa。LMW鄄GS(30 ~ 70 kDa)约占面筋蛋白总量的 光谱表明,LMW鄄GS 的结构与 琢鄄麦醇溶蛋白和 酌鄄麦
20% ,在麦谷蛋白中决定了面团的最大抗延伸性、流 醇溶蛋白的结构有相似之处。 LMW鄄GS 中的重复序
变学 性 能 以 及 面 制 品 品 质, 是 起 主 导 作 用 的 亚 列占整个蛋白质结构的 30% ,因此,麦谷蛋白具有
基 [27] 。 已有的研究表明,HMW鄄GS 具有两种类型, 清晰的双结构域结构。

*
保守的半胱氨酸残基的位置用阿拉伯数字表示,其他不保守的半胱氨酸残基用 C 表示。 基
于相似的多肽区域的氨基酸序列进行比对。
图 1摇 x 型和 y 型 HMW鄄GS 的结构 [12]
[12]
Fig. 1摇 Structures of x鄄type and y鄄type of HMW鄄GS
摇
摇 摇 由 于 麦 谷 蛋 白 聚 合 物 的 分 子 质 量 超 过 获得的所有实验结果大部分证实了该模型。 除此之
[28] ,而且其制备过程繁琐,因此准确确定 外,麦谷蛋白由于具有巨大的分子尺寸导致其在大
20 000 kDa
麦谷蛋白聚合体的四级结构和分子质量分布比较困 多数溶剂中溶解性较差,这也限制了麦谷蛋白在食
难,且由于缺乏合理的实验方法和确凿证据,目前关 品工业中的应用及相关的研究。
于其结构及分子质量的研究只停留在相关假设阶 1郾 2郾 2摇 麦谷蛋白的营养特性
段。 在 Graveland 等 [29] 提出的模型中,麦谷蛋白聚 小麦是世界上消费最广泛的谷物之一,由于富
合体主链仅由 HMW鄄GS 组成,而 LMW鄄GS 以侧向连 含优质的碳水化合物(以淀粉的形式)和蛋白质,被
接的形式存在,HMW鄄GS 和 LMW鄄GS 之间的二硫键 作为常量营养素的主要来源。 麦谷蛋白是小麦中的
增强了聚合体的结构,如图 2。 迄今为止,该领域能 主要蛋白质,对人类生理健康能够产生有益或者不